Как похудеть в домашних условиях.

Секрет похудения в домашних условиях прост: переключиться с сахаросжигающего режима на жиросжигающий


Меньше инсулина, больше жизни

Почему нужно низкий уровень инсулина, если хотим жить дольше?

Физические упражнения могут заменить множество лекарств

Зачем нужны физические упражнения?

99 из 100 принимающих станины не нуждаются в них!

99 из 100 принимающих станины не нуждаются в них!

диета для здоровья, омоложения и долголетия

Диета для здоровья, омоложения и долголетия

подсчет калорий  признали бесполезным занятием

подсчет калорий  признали бесполезным занятием

Эффективность глюкозамина и хондроитина (Хондропротекторы) - миф или реалность?
Прием глюкозамина для суставов равна как плацебо эффект

Как вылечить артериальную гипертензию или гипертонию без лекарств?

Как вылечить артериальную гипертензию без лекарств?

Деволюция человека - человек не произошёл от обезьяны

Деволюция человека - человек не произошёл от обезьяны

Что мужчины должны делать, чтобы женщины не имитировали оргазма?

Что мужчины должны делать, чтобы женщины не имитировали оргазма?

остеопороз не вызвано недостатком кальция

Препараты кальция и молоко не лечат остеопороз!

Лучшая прививка или вакцинация – та, которая не сделана!

Лучшая прививка или вакцинация – та, которая не сделана!

Почему алкоголь в умеренных дозах способствует долголетию?

Почему алкоголь в умеренных дозах способствует долголетию?

Ожирение не наследуется - эпигенетическая болезнь

Ожирение не наследуется - эпигенетическая болезнь

http://zenslim.ru/content/%D0%9F%D0%BE%D1%87%D0%B5%D0%BC%D1%83-%D0%B2%D0%BE%D0%B7%D0%BD%D0%B8%D0%BA%D0%B0%D1%8E%D1%82-%D0%BF%D1%80%D0%BE%D0%B1%D0%BB%D0%B5%D0%BC%D1%8B-%D1%81-%D0%BF%D0%BE%D1%82%D0%B5%D0%BD%D1%86%D0%B8%D0%B5%D0%B9

Почему возникают проблемы с потенцией?

Сухие завтраки не полезны, чем жареный сладкий пончик!

Сухие завтраки не полезны, чем жареный сладкий пончик!

частое питание малыми порциями может причинить вред вашему здоровью

частое питание малыми порциями может причинить вред вашему здоровью

В грудном молоке содержится более 700 видов бактерий

В грудном молоке содержится более 700 видов бактерий

Углекислый газ важнее кислорода для жизни

Углекислый газ важнее кислорода для жизни

Активированный уголь – не средство для похудения

Активированный уголь – не средство для похудения

Зачем голодать? Один день голодания омолаживает на 3 месяца

Зачем голодать? Один день голодания омолаживает на 3 месяца

Теория сбалансированного питания и калорийный подход к питанию — ложь

Теория сбалансированного питания и калорийный подход к питанию — ложь

нужно ли кодирование от алкоголизма?

Нужно ли кодирование от алкоголизма?

Благодарность дает силу и научить невозможному

Благодарность дает силу и научить невозможному

Мифы о пользе сыроедения

Мифы о пользе сыроедения

Синий свет сильно подавляет выработку мелатонина и мешает спать!

Синий свет сильно подавляет выработку мелатонина и мешает спать!

структурированная вода и похудение

Четыре благородные истины здорового веса

Как похудеть с инсулинорезистентностью?

Лучший способ набрать вес, это следование ограничительным диетам

Большой живот – причина преждевременной смерти

Если сбросить 5-7% от общего веса тела, то храп прекратится с вероятностью в 50%

Белки – основа жизни

 белки в продуктахБелки, или протеины, - один из основных «строительных материалов» организма (пластическая функция белка). Они входят в состав всех клеток, образуя вместе с липидами основу клеточных мембран.
Многие белки регулируют деятельность биохимических процессов, ускоряя их или замедляя, являясь катализаторами (ферменты или энзимы; каталитическая или ферментативная функция белка)
    Протеины часто работают «почтальонами», например, переносят с кровью важные для организма вещества (биологически активные) от одного органа к другому (транспортная функция белка). Поэтому значительное количество белков растворено в крови. О белковом составе крови мы еще поговорим.     Белки выступают и в роли защитников нашего организма. Они, например, могут убивать болезнетворные бактерии, попавшие в кровь. Такие белки называются антителами (защитная, функция белка)
    Ряд белков в организме являются гормонами (гормональная функция белка). Гормоны могут быть соединениями как белковой, так и небелковой природы. Гормоны (в том числе гормоны-белки) переносят информацию (но не биологически активные вещества!) от одного органа к другому. Например, антидиуретический гормон (он является пептидом - белком с очень маленьким размером молекулы, состоящей всего из девяти аминокислот), образующийся в мозге, сообщает почкам, надо ли им выделять или экономить воду. Другой очень важный белок-гормон - инсулин. Он вырабатывается в так называемых бета-клетках островков Лангерганса поджелудочной железы. При дефиците этого гормона клетки организма перестают нормально усваивать глюкозу и развивается такое серьезное заболевание, как сахарный диабет.
    Наконец, следует отметить, что белки служат важнейшим энергоносителем для нашего организма. В процессе биологического окисления белков образуется энергия, необходимая для поддержания жизни.
    В состав любого белка в обязательном порядке входят три химических элемента: азот, углерод и водород. Многие белки включают также фосфор, серу и некоторые другие.
    С химической точки зрения, белки являются очень сложными большими молекулами (полимерами), состоящими из более мелких частиц - аминокислот. Организм нуждается в постоянном обновлении белков и аминокислот. Некоторые аминокислоты могут синтезироваться (образовываться) в организме, другие должны поступать в организм только с пищей.
    Белки, как и большинство химических соединений организма, не остаются неизменными. Они постоянно подвергаются различным превращениям и самообновляются. При этом белки могут распадаться (катаболизм белка) до более мелких фрагментов, аминокислот и низкомолекулярных соединений, представляющих конечные продукты метаболизма белка (например мочевина и креатинин). С другой стороны, организм может образовывать (синтез, или анаболизм белка) необходимые ему протеины из аминокислот.
    Организм должен постоянно получать приток аминокислот, в первую очередь, незаменимых, необходимых для синтеза нужных ему протеинов. Аминокислоты поступают в организм из белков, содержащихся в продуктах питания. Пищевые белки в процессе пищеварения распадаются на аминокислоты, которые всасываются в кишечнике.
    Белки, входящие в состав продуктов питания, неодинаковы по своей биологической ценности. Биологическая ценность пищевого белка зависит от содержания в нем незаменимых аминокислот. К продуктам питания, включающим полноценные белки, прежде всего относятся говядина, баранина, нежирная свинина, куриные яйца, птица, рыба (предпочтительно морская как менее жирная). Растительные белки имеют меньшую биологическую ценность, обычно не содержат всего состава незаменимых аминокислот. Необходимо отметить, что все сказанное не относится к сое. Соевые бобы по химическому составу не имеют себе равных среди продуктов растительного происхождения. Возможности использования соевых продуктов в диетическом питании больных с заболеваниями почек будут подробно рассмотрены ниже.
    При несбалансированном по белку питании (потребление продуктов, содержащих недостаток незаменимых аминокислот) могут развиться расстройства водного баланса, разрушение мышц, снижение иммунитета, повышение восприимчивости к инфекционным заболеваниям. Поэтому важно учитывать потребность организма в незаменимых аминокислотах (табл. 1)

Таблица 1
Потребность взрослого человека в незаменимых аминокислотах
Незаменимые кислоты Суточная потребность, г. Концентрация в плазме крови, мг/100мл
Валин 4 2.5-3.2
Лейцин 4-6 1.7-3.3
Изолейцин 3-4 1.6-2.0
Фенилаланин 2-4 1.4-1.9
Триптофан 1 1
Метионин 2-4 0.3-0.5
Лизин 3-5 2.1-5.3
Треонин 2-3 1.9-2.1

белки и похудение

Настройки просмотра комментариев

Выберите нужный метод показа комментариев и нажмите "Сохранить установки".

Разрушение белка может вылечить слабоумие

Разрушение белка может вылечить слабоумие

Группа исследователей Южного тайваньского национального университета открыла новый способ лечения одного из видов старческого слабоумия при помощи активаторов апоптоза (саморазрушения) клеток мозга, в работе которых произошел сбой. Исследование было опубликовано в журнале Proceedings of the National Academy of Sciences.

Команда ученых во главе с профессором Куен-Джер Тсай показала, что развитие слобоумия можно остановить с помощью саморазрушения клеток, продуцирующих белок, из-за которого оно и возникает. Этот белок определяет ведущие симптомы слабоумия - потеря памяти и речи, нейромоторные расстройства из-за атрофии лобных и височных долей мозга.

Среди населения моложе 65 лет слабоумие, связанное с продукцией аномального белка занимает второе место после болезни Альцгеймера.
Команда ученых в исследованиях на мышах показала, что активаторы апопотоза клеток на ранних стадиях развития заболевания могут сохранить обучение и память на должном уровне.

Белки роговицы глаза обладают антибактериальными свойствами

Белки роговицы глаза обладают антибактериальными свойствами

Исследователи из Университета Калифорнии в Беркли (UC Berkeley), США, обнаружили в роговице человеческого глаза небольшие фрагменты кератиновых белков, обладающих мощными антимикробными свойствами. Это открытие может помочь в создании принципиально новых, недорогих и нетоксичных антибактериальных препаратов. Статья с результатами исследования опубликована в Journal of Clinical Investigation.
Белковые фрагменты были обнаружены учеными в ходе поиска ответа на вопрос, почему глаза человека обладают такой потрясающей устойчивостью к инфекциям. Эти фрагменты длиной в 10 аминокислот были получены из цитокератина 6А, одного из филаментных белков, которые, соединяясь, образуют сеть, пронизывающую цитоплазму эпителиальных клеток. По словам автора исследования, профессора микробиологии Сюзанн Фляйзиг (Suzanne Fleiszig), ранее считалось, что эти белки имеют лишь структурную функцию. «Помимо роговицы глаза, цитокератин 6А содержится в клетках кожи, волосы и ногтей, — пишет автор. — Все эти области постоянно контактируют с окружающей средой и, видимо, поэтому „обзавелись“ собственными антибиотиками».
Чтобы убедиться в том, что именно эти кератиновые фрагменты играют главную роль в антибактериальной защите глаза, ученые заблокировали активность гена, отвечающего за синтез цитокератина А6, у лабораторных мышей. После этого устойчивость их глаз к воздействию патогенных микробов уменьшилась в несколько раз. Исследователи также поместили синтетические версии этих кератиновых фрагментов в воду и соляной раствор, населенные патогенными бактериями, и убедились, что эти белки за несколько минут способны уничтожить штаммы стрептококка, кишечной палочки, золотистого стафилококка и даже синегнойной палочки. При этом присутствие соли в среде не снижает эффективности белков. По мнению ученых, механизм действия этих фрагментов состоит в разрушении клеточных мембран бактерий.
Кератиновые фрагменты довольно легко получить в условиях фармацевтического производства, что делает их прекрасными и недорогими кандидатами для новой эпохи антибактериальной терапии. Ученые особенно подчеркивают, что эти белки являются естественными составляющими нашего организма, поэтому не возникает сомнения в их безопасности или биосовместимости.

Белок помог дефектной сперме оплодотворить женские яйцеклетки

Белок помог дефектной сперме оплодотворить женские яйцеклетки

Британские биологи смогли оплодотворить женские яйцеклетки при помощи дефектных сперматозоидов, добавив в пробирку с клетками отсутствующий в сперме белок PLCz, необходимый для слияния мужских и женских половых клеток, говорится в статье, опубликованной в журнале Fertility and Sterility.

"Мы знаем, что некоторые мужчины страдают от бесплодия из-за того, что их сперма не может "активировать" яйцеклетки. В частности, их сперматозоиды могут присоединяться к поверхности яйцеклеток, однако ничего не происходит из-за того, что в этих клетках отсутствуют полноценные молекулы PLCz, критически важные для следующих шагов в процессе развития беременности", - пояснил руководитель группы биологов Тони Лай (Tony Lai) из Кардиффского университета (Великобритания).

Лай и его коллеги уже достаточно долго изучают проблемы мужского бесплодия, экспериментируя со сперматозоидами и яйцеклетками животных. Ранее они обнаружили, что некоторые мыши страдали от бесплодия, так как в их сперме отсутствовал белок PLCz. Дальнейшие исследования показали, что это вещество необходимо для инициализации особых механизмов в яйцеклетки, подготавливающих ее к слиянию со сперматозоидом.

В новой работе биологи попытались оживить дефектную мужскую сперму при помощи молекул PLCz, введенных в женские яйцеклетки и в окружающий их физиологический раствор.

"Мы смогли приготовить в нашей лаборатории активированную версию белка PLCz. Если этот белок не активен или отсутствует в сперме, она не может запустить процессы, необходимые для активации яйцеклетки и последующего развития эмбриона", - продолжил Лай.

По словам биологов, этот прием позволил дефектным сперматозоидам прикрепиться к их поверхности, передать генетический материал и запустить процесс развития эмбриона.

Разумеется, что такая методика оплодотворения может применяться в медицинских целях только при искусственном оплодотворении в пробирке (IVF). Тем не менее, открытие этого белка дает новую надежду семейным парам, которые не могут зачать детей из-за отсутствия PLCz в сперме.

"Пока это всего лишь лабораторный эксперимент, методика которого не может быть перенесена на практику клиник для больных бесплодием. В будущем, мы сможем производить человеческий белок PLCz и использовать его для стимуляции яйцеклеток естественным путем. Он серьезно улучшит шансы на продолжение рода и лечение мужского бесплодия у семейных пар, решивших прибегнуть к оплодотворению в пробирке", - заключает Лай.

Как один белок помогает десяткам злокачественных опухолей

Как один белок помогает десяткам злокачественных опухолей

Протеин с-Мус, один из известнейших онкобелков, способствует развитию едва ли не всех возможных опухолей благодаря своей способности усиливать в клетке активность всех её работающих генов.

Белок c-Myc известен как один из самых опасных онкобелков. Если в опухоли повышается его уровень, это означает очень плохой прогноз. Повышенная активность гена c-Myc сопровождается рецидивами болезни, метастазированием, бурным ростом опухоли — и, как итог, резко увеличивается вероятность смертельного исхода. При этом с-Мус необычайно важен для нормального деления клетки. Причём, если уровень с-Мус выходит за допустимые рамки, в клетке включается программа апоптоза, то есть клетка предпочитает лучше умереть, чем дать волю этому белку.

В раковых клетках этот предохранитель не действует, поэтому в них с-Мус делает что хочет.

Однако, несмотря на тысячи статей, посвящённых с-Мус, учёные никак не могли выяснить, как именно он помогает раковым клеткам. Большинство сходилось на мысли, что в клетке есть гены-мишени с-Мус, у которых он целенаправленно меняет активность — стимулирует или подавляет. Предполагалось, что некоторые из таких мишеней помогают онкоклетке справиться с трудностями: недостатком кислорода, химиотерапией и т. д. Однако с-Мус каким-то образом ухитряется быть полезным огромному числу видов опухолей. А каждая опухоль живёт в своём специфическом окружении и имеет особый профиль генетической активности. И исследователи становились в тупик: как один белок может быть столь универсальным? Как он может действовать на такую армию генов, причём так, что результат его активности всякий раз одинаков?

Эксперименты специалистов из Института биомедицинских исследований Уайтхеда (США) подсказали простое и изящное решение «загадки с-Мус». В каждой клетке, в том числе раковой, есть собственная активная генетическая программа, набор генов, которыми клетка в данный момент активно пользуется. Так вот, с-Мус не вносит изменений в программу, а просто многократно усиливает её. У каждого гена есть регуляторные последовательности, с которыми связываются белки-активаторы. Обычно такие активаторы обладают какой-никакой специфичностью, то есть садятся на одни гены и не садятся на другие. с-Мус же садится на всё. Он тотально усиливает работу всех активных генов. Общее свойство всех видов опухолей — расти, метастазировать и сопротивляться лечению, и, какие бы гены в каждом отдельном виде опухолей ни были задействованы, с-Мус их усилит за счёт своей феноменальной неразборчивости.

Именно поэтому избыточный уровень с-Мус может сам по себе вызывать рак. Ведь в этом случае в клетке повышается уровень всех белков, в том числе тех, что обычно необходимы клетке в малых дозах. В больших количествах эти белки приводят к злокачественному перерождению клетки — и это становится возможным при сверхактивном с-Мус.

Можно ли использовать зависимость раковых клеток от с-Мус для разработки новых методов лечения? Как пишут исследователи в журнале Cell, если у больных раком мышей хотя бы на короткое время подавляли активность с-Мус, опухоли переставали расти и очень быстро теряли в размерах. И хотя такие ткани, как эпителий кишечника и кровь, сами по себе нуждаются в с-Мус, краткое подавление его активности не приводило к серьёзным побочным эффектам, и нормальные ткани восстанавливали свою активность.

Однако, по словам учёных, чтобы ограничить опухоль в росте, вовсе не обязательно полностью отключать сакраментальный белок. Теоретически, если научиться настраивать уровень с-Мус в клетке, можно подавить рост любой опухоли, не боясь повредить здоровым тканям.

Подготовлено по материалам Института биомедицинских исследований Уайтхеда.

Впервые терапевтические белки созданы «с нуля», лишь по данным к

Впервые терапевтические белки созданы «с нуля», лишь по данным компьютерного моделирования

Молекулярная биология бьётся над пониманием того, почему белки взаимодействуют именно с этими специфическими молекулами, а не с мириадами других, постоянно находящихся в окружении. В целой серии своих публикаций сотрудники Национальной ускорительной лаборатории SLAC (США) подробно рассказали о создании «с нуля» противовирусных протеинов, обладающих высоким сродством и селективностью по отношению к вирусам гриппа.

Более того, используя метод рентгеновской дифракции, учёным удалось экспериментально подтвердить, что созданные белки работают именно так, как предсказывала теория.

Теперь «проверенные» протеины добавлены в список потенциальных терапевтических средств широко спектра действия, направленных на борьбу с самыми опасными штаммами вирусов гриппа. В случае успешного прохождения всех клинических тестов это станет первым примером создания терапевтических белков «с нуля», с использованием лишь компьютерного моделирования, в то время как обычно отправной точкой служит информация о естественной активности белков в лабораторных условиях.

В 1940-х годах Нобелевский лауреат, титан химической науки Линус Полинг выдвинул предположение о том, что в основе высокоспецифического сродства между некоторыми молекулами лежат комбинации большого числа слабых и неспецифических взаимодействий, таких как водородные связи и электростатические силы. Следуя этому откровению и используя компьютерные вычисления с массовым параллелизмом, учёные под руководством Дэвида Бейкера из Вашингтонского университета (США) виртуальным образом просеяли многочисленные конфигурации более 800 природных белков в надежде обнаружить те, что теоретически могли взаимодействовать с вирусными протеинами, обеспечивающими гриппу возможность прикрепляться и проникать внутрь клеток, которые выстилают респираторный тракт человека.

В результате для следующей синтетической части работы было отобрано 88 сгенерированных компьютером белков, а в ходе последующих экспериментов осталось всего два, наиболее специфически связывающихся со своей мишенью. После дополнительной оптимизации было показано, что оба «авторских» белка накрепко привязываются к таким штаммам, как «испанка» и птичий грипп. Кроме того, они блокируют репликацию свиного гриппа (H1N1) в клеточных культурах.

Дальнейшее исследование с помощью рентгеновской дифракции с синхротронным источником излучения дало не менее интересный результат: детали связывания между этими двумя белками и вирусом испанки структурно неотличимы от того, что было предсказано в ходе компьютерных вычислений.

Таким образом, удалось получить важнейшее экспериментальное доказательство справедливости компьютерных методов на атомарном (!) уровне.

Белки: за и против Для начала поговорим о плюсах и всех “за” бе

Белки: за и против

Для начала поговорим о плюсах и всех “за” белков, так как минусов не так уж и много.

Во-первых, белки низкокалорийные: в 1 грамме белка всего 4 ккалории, тогда как в 1 грамму жира – 9 ккал. К тому же для переваривания белка организм тратит намного больше энергии, чем для жиров и углеводов. Таким образом количество употребляемого белка вы можете сократить на 30%, так как эти 30% ккал потратит организм самостоятельно.

Во-вторых, чтобы переварить белок, организм тратит энергию, а, соответственно, и калории. Т.е. при переваривании белка организм тратит 20-30% калорий от общего количества калорий блюда. Например, в 100 гр индейки 200 калорий. 30% этих калорий будут сожжены в процессе ещё переваривания, поэтому останется только 140 ккал.

В-третьих, никаких отёков и долой лишнюю жидкость. Белки выводят жидкость из организма, тем самым предотвращая отёки и придавая лёгкость.

В-четвёртых, никакого голода! Белки медленнее остальных усваиваются организмом, что приводит к более длительному ощущению насыщения. А ведь это и есть цель любой диеты – насыщение.

В-пятых, белки не дадут обвиснуть кожи и образоваться целлюлиту. Белки – это мышцы, которые отвечают за упругость и формы вашего тела, не забывайте про это.

В-шестых, белок- строительный материал, обновление клеток и нормализация общего состояния организма. Если вы не будете употреблять белок в течение 14 дней, начнут происходит необратимые процессы разрушения.

Против 1: запор – из-за отсутствия пищевых волокон в белках, возникают проблемы с пищеварением в виде запора. Чтобы этого не случилось, пейте больше воды и употребляйте отруби с нежирным йогуртом.

Против 2: не всегда дёшево. Морепродукты и мясо всё-таки подороже обычной колбасы и хлеба, но есть и доступные в виде яиц, молочных продуктов.

Против 3: страдают почки. Большое количество белка влияет на работу почек, может вырабатываться мочевая кислота, которая будет беспокоить при ходьбе. Чтобы этого не случилось, пейте не менее 1,5 литров воды в день.

Найден «белок бессмертия» стволовых клеток

Найден «белок бессмертия» стволовых клеток

Определён фермент, который облегчает гистоновую хватку на генах стволовых клеток, необходимых для поддержания их бессмертия и многофункциональности.

Исследователи из Мичиганского университета (США) обнаружили белок, отвечающий за бессмертие и «вечную юность» стволовых клеток. Они, как известно, могут превращаться в другие типы клеток, а могут оставаться недифференцированными, размножаясь, но при этом сохраняя свойство «всемогущества».

Очевидно, в этом случае речь идёт о выборе той или иной генетической программы. А наиболее распространённый способ переключения генетических программ — эпигенетические манипуляции (модификации гистонов, ДНК и пр.). Гистоны служат для упаковки ДНК, и те её участки, которые оказались плотно упакованными, будут недоступны для ферментов, синтезирующих мРНК, то есть эти гены будут молчать. Если же ДНК свободна от гистонов, то её гены будут открыты для работы с ними.

Гистоны, в свою очередь, могут вести себя по-разному, в зависимости от того, какие модификации они несут. Если к гистонам присоединены ацетильные группы, они не в состоянии плотно взаимодействовать друг с другом, и потому ДНК будет открыта для факторов транскрипции. Соответственно, ферменты гистонацетилтрансфераза, которые снабжают гистоны ацетильными группами, работают активаторами ДНК.

Если клетка не желает дифференцироваться, а хочет остаться в стволовой сущности, ей нужно поддерживать активность определённого набора генов, отвечающих за вот такое состояние бессмертия. Как пишут исследователи в журнале Cell Stem Cell, единственным ферментом, который выполняет в стволовых клетках эту работу, оказался белок Mof. Стоит подчеркнуть, что учёные работали с плюрипотентными эмбриональными стволовыми клетками, которые могут превращаться вообще в любую клетку тела. То есть гистонацетилтрансфераза Mof отвечает за самую общую неспециализированность стволовых клеток, за, так сказать, их изначальное бессмертие.

Большинство исследований посвящено реализации той или иной программы специализации. То есть учёные обычно выясняют, какие белки эпигенетического контроля отвечают за активацию генов эпителиального, нервного или иного пути развития. В данном же случае была выполнена обратная работа: авторы предположили, что бессмертие стволовых клеток, как и их дифференцировка, подчиняется некоей программе. Ген, кодирующий Mof, необычайно консервативен, его последовательность одинакова у таких разных организмов, как мыши и дрозофилы, поэтому с большой долей уверенности можно предполагать, что и у человека он выглядит и работает так же, как у остальных животных. Возможно, управление этим геном поможет в будущем создавать и поддерживать линии индуцированных плюрипотентных стволовых клеток, с которыми связано так много надежд регенеративной медицины.

Подготовлено по материалам Мичиганского университета.

Ускорить метаболизм помогут белки, клетчатка и вода

Ускорить метаболизм помогут белки, клетчатка и вода

У некоторых людей особенности метаболизма таковы, что они могут себе позволить есть всё, что угодно и при этом не поправляются. Такое дано не каждому, но у каждого есть возможность ускорить собственный метаболизм и помочь организму быстрее сжигать калории, пишет South Asia Mail.

Показатель метаболизма в состоянии покоя у каждого свой. Это количество сжигаемых калорий, когда мы спим, или же просто находимся в состоянии покоя.

Для жизнеспособности организма человеку хватает около 70% всех потребляемых калорий. 15-30% калорий сжигаются во время физической активности, 5-10% нужно для переваривания и транспортировки пищи. Каждые 450 граммов мышц сжигают 6 калорий в день. Такое же количество жира сжигает только две калории.

Соответственно, для того, чтобы ускорить собственный метаболизм, надо нарастить мышечную массу.
Метаболизм замедляется и у людей, спящих менее 7 часов в сутки. В таком случае у них повышается количество гормона голода - грелина.
Диетологи рекомендуют распределять приемы пищи в течение дня. Завтрак пропускать не рекомендуется, и в утренний прием пищи лучше делать упор на клетчатку.

В целом ускорить метаболизм поможет белковая пища - на усвоение белка тратится больше калорий.
И самый простой способ - вода. Всего две чашки воды на полчаса ускорят метаболизм

Белок сиртуин противостоит развитию сахарного диабета

Белок сиртуин противостоит развитию сахарного диабета

Новое исследование Массачусетского технологического института показало, что белок, который замедляет процессы старения у мышей и других млекопитающих, также помогает лечить сахарный диабет.

Десять лет назад был выявлен белок SIRT1 профессором в области биологии Леонардом Гуарэнте. Теперь ученые узнали, к чему ведет отсутствие белка SIRT1 в жировых клеток.

Исследовательская группа кормила мышей пищей с высоким содержанием жиров и обнаружила, что у них начал развиваться сахарный диабет на фоне нехватки белка. У грызунов с нормальным уровнем белка метаболизм не нарушался.

Ученые предположили, что препараты, которые повышают активность SIRT1, возможно, помогут лечить болезни, связанные с ожирением. Впервые белки сиртуины были выявлены в 1990 году. Эти белки поддерживают здоровье клеток, регулируя уровни гормонов и других белков.

Чтобы определить эффект белка, ученые удалили соответствующий ему ген в головном мозге и печени мышей. Именно там белок защищает человека от болезней Альцгеймера и Паркинсона. SIRT1 необходим для удаления ацетила других белков, потому является важным для здоровья в целом.

Ученые проанализировали сотни генов у мышей без гена SIRT1. Они предположили, что метаболические нарушения развиваются в два: на первом — происходит инактивация SIRT1 пищей с высоким содержанием жиров, а на втором — меняется работа других генов.

Оказалось, что у нормальных мышей белок SIRT1 расщепляется ферментом каспазы-1, который индуцируется воспалением. Воспаление развивается из-за потребления пищи с высоким содержанием жира. Исследование показало, что при появлении воспалительной реакции в жировых клетках происходит расщепление белка SIRT1.

Нормальные мыши с возрастом становились чувствительнее к воздействию жирной пищи, поскольку защитный эффект SIRT исчезает с возрастом.

Систему доставки лекарств сделали из белка подсолнечника‎

Систему доставки лекарств сделали из белка подсолнечника‎

Уникальные нанопузырьки, доставляющие лекарственные средства, получили сотрудники Университета Пенсильвании под руководством Даниеля Хаммера. Как пишет MEDdaily, пузырьки были искусственно созданы на основе белка олеозина. Его ученые нашли в семенах подсолнечника.   

Этот белок отличается высокой степенью совместимости с клетками организма. Он подходит для использования в генной инженерии. Именно благодаря генетическим модификациям была получена рекомбинантная форма молекулы (одна половина гидрофильная, другая — гидрофобная), рассказали специалисты. 

Белок подсолнечника дает пузырьки с двойной стенкой, как у липосом. Гидрофильные части обращены и внутрь, и наружу. Гидрофобные отвечают за контакт между стенками. Контролировать же сборку и разборку пузырьков можно, добавив частицы, чувствительные к изменению кислотности. Значит, пузырек высвободит лекарство только в том месте, где это необходимо.

Белок-будильник поможет иммунитету ответить гриппу

Белок-будильник поможет иммунитету ответить гриппу

В поисках вакцины против гриппа исследователи Университета штата Сан-Диего и Университета Небраски создали искусственный белок, активирующий иммунную систему организма всего через два часа после инъекции.

Первоначально ученые предполагали, что белок EP67 станет вспомогательным средством, позволяющим вакцине усиливать иммунный ответ. Потом выяснилось, что он может работать самостоятельно, причем в определенном отношении лучше самой вакцины.

"Вирус гриппа очень коварен, - говорит Джой Филлипс из Сан-Диего, которая совместно с коллегой Сэмом Сандерсоном опубликовала результаты исследования в публичной научной библиотеке журнала PLoS ONE. – Он искусно прячется от иммунной системы в течение нескольких дней, пока не проявятся симптомы заболевания. Наши исследования показали, что введение белка EP67 в организм в течение 24 часов после заражения активизирует иммунный ответ на угрозу практически мгновенно, еще до того, как вы почувствуете, что заболели".

Особенность белка EP67 заключается в том, что он не рассчитан на какой-либо определенный штамм вируса гриппа, а просто активирует иммунную систему. По словам Филлипс, белок смог бы справиться и с САРС, и с эпидемией вируса H1N1 2009 года. По ее мнению, он в состоянии победить респираторную болезнь или грибковую инфекцию, главное – вовремя почувствовать угрозу и ввести белок в организм.

Вирусный белок станет альтернативой современным антибиотикам

Вирусный белок станет альтернативой современным антибиотикам

В течение последних шести лет ученые изучали структуру вирусного белка PlyC. Полученный результат показал, что белок убивает бактерии, вызывающие множество инфекций, включая возбудителей ангины, пневмонии и синдрома стрептококкового токсического шока.

Белок PlyC оказался мощным антивирусным оружием. Ученые утверждают, что открытие его антибактериального действия является прорывом в области разработки альтернатив антибиотикам. Тем не менее, не все механизмы действия белка уже изучены. Структуру PlyC ученые пытались расшифровать последние 40 лет.

По словам доктора Шины МакГоуэн, определение структуры белка имеет решающее значение для понимания всей области применения антибактериального действия PlyC. В последнее время, по слова МакГоуэн, участились случаи резистентности к антибиотикам. Есть вероятность, что в виду постоянной мутации болезнетворных вирусов, традиционные лекарства перестанут действовать. Поэтому поиск альтернативы антибиотикам актуален как никогда.

Аллергию на яичный белок можно вылечить, употребляя его в малых

Аллергию на яичный белок можно вылечить, употребляя его в малых дозах

Постепенное увеличение дозы куриного белка в рационе позволяет свести к минимуму или вообще избавиться от аллергической реакции на этот продукт у многих подверженных такому недугу детей, свидетельствуют данные ученых из США, опубликованные в New England Journal of Medicine.

Исследователи из детского центра имени Джона Хопкинса и еще четырех медучреждений США изучали реакцию 55 детей в возрасте от 5 до 18 лет, 40 из которых получали лечение с помощью белка, а 10 получали препарат-плацебо в течение 10 месяцев.

В первой группе после постепенного увеличения дозы куриного белка, 22 из 35 пациентов смогли употреблять 5 грамм такого продукта в день, причем у 14 вообще не было никаких аллергических реакций. Пятеро участников из этой группы выбыли из эксперимента, четверо из-за сильной аллергии.

В дальнейшем все 35 детей продолжили принимать маленькие дозы белка ежедневно на протяжении 22 и более месяцев, что позволило, как считают ученые, закрепить появившуюся устойчивость к этому аллергену.

Затем доза белка была увеличена до 10 граммов в день, что эквивалентно большому куриному яйцу. В эту фазу эксперимента успешно вошли 13 детей. Они сохраняли такой уровень потребления белка в течение четырех-шести недель, а затем вступили в финальную стадию исследования - период воздержания.

Отсутствие аллергических реакций после такой паузы и считается доказательством избавления от аллергии. По итогам эксперимента диагноз "аллергия на куриный белок" был снят у 11 детей, которые могли спокойно кушать по яйцу в день.

"Более чем четверть участников избавилась от аллергии на яйца, но мы также увидели значительные улучшения у тех, кто пока не вылечился. От проявления серьезного приступа аллергии при употреблении кусочка печенья, содержащего яйцо, эти дети пришли к стадии небольших аллергических реакций либо вообще избавились от них", - цитируются в пресс-релизе слова директора отделения аллергии и иммунологии в Johns Hopkins Children's Center Роберта Вуда (Robert Wood).



Общая характеристика белков

Общая характеристика белков

Белки - это особый класс веществ, встречается во всех живых организмах. Без белков жизни не существует. Учение о белки сформировалось в XVIII-XIX вв. Название связано с тем, что именно в XVIII в. в живых организмах был открыт вещества, которые имеют некоторое сходство к белку куриного яйца. В частности, все они образуют вязкие клейкие растворы, коагулируются при нагревании, а при горении дают запах сожженной шерсти. Сейчас во всем мире белки называют протеинами (от греч. Слова protos - первый, важный). Этим термином подчеркивается чрезвычайно важная роль белков в жизнедеятельности организмов. Исходя из структуры, белками называются высокомолекулярные азотсодержащие органические вещества, построенные из аминокислот, соединенных между собой пептидными связями и имеют сложную структурную организацию. Иными словами, белки - это высокомолекулярные полимеры, мономерами которых являются аминокислоты.
Название "протеины" впервые была введена в науку в 1838 году Голландским химиком и врачом Г.Я. Мульдером. Он же предложил и первую теорию строения белков, согласно которой все белки построены из радикалов такого состава: С40Н62N10О2. Она не выдержала проверки практикой, но стала стимулом для новых исследований, направленных на разработку учения о белках. Более совершенной была гипотеза строения белка, предложенная украинской биохимиком из Харькова О.Я. Данилевским (1888 г.), так называемая "теория элементарных рядов". По О.Я. Данилевским, в белках существуют связи-НN-CO-, как в биурета. Вместе с тем, другой знаменитый украинский биохимик из Тернопольщины И.Я. Горбачевский выделил все аминокислоты и выдвинул мысль, что они кирпичиками, из которых построены белки. Современная теория строения белков была выдвинута в 1902 году немецкими учеными Фишером и Гофмейстером. Фишер впервые синтезировал в лабораторных условиях пептиды.

Белки Белки (протеины) —

Белки

Белки (протеины) — органические соединения, структурной основой которых служит полипептидная цепь, состоящая из аминокислотных остатков, соединенных пептидными связями (—СО—NH2—) в определенной последовательности. Белки являются главными компонентами всех организмов, обеспечивающими выполнение важнейших процессов жизнедеятельности. В основном все Б. построены из 20 стандартных аминокислот и отличаются друг от друга лишь последовательностью соединения аминокислотных звеньев, что допускает, однако, возможность существования огромного множества разнообразных белков. Полипептидная цепь всех Б. на одном конце имеет NH2-группу (N-конец), а на другом — СООН-группу (С-конец). Молекулы некоторых белков состоят из нескольких полипептидных цепей.

    Так называемые сложные белки помимо аминокислот содержат простетическую группу, необходимую для выполнения белком его биологической функции. В зависимости от химической природы простетических групп различают несколько классов сложных белков (табл.). Ковалентные взаимодействия между аминокислотными остатками в полипептидной цепи и между белковой частью молекулы и простетической группой сложного Б. определяют так называемую первичную структуру белка, от которой зависят все его свойства. Первичная структура каждого белка закодирована в геноме. Замена хотя бы одной аминокислоты в полипептидной цепи в результате генетической мутации или по другой причине может существенно изменить функциональные свойства Б. В ряде случаев такая замена может привести к развитию «молекулярного» заболевания. Так, серповидно-клеточная анемия (см. Анемии) развивается в результате генетически детерминированной замены остатка глутаминовой кислоты в 6-м положении b-цепи гемоглобина на остаток валина.

    Таблица

    Сложные белки и химическая природа их простетических групп

Класс сложных белков

Простетическая группа

Характерные представители

Липопротеины

Липиды

b1-Липопротеин крови

Гликопротеины

Углеводы

g-Глобулин крови

Фосфопротеины

Фосфатные группы

Казеин молока

Гемопротеины

Гем (комплексное соединение железа с протопорфирином)

Гемоглобин, цитохромы

Флавопротеины

Флавиновые нуклеотиды

Сукцинатдегидрогеназа

Металлопротеи-ны

Металлы: Fe, Zn и др.

Ферритин, алкогольдегидрогеназа

    Полипептидные цепи Б. свертываются в пространстве определенным образом, вследствие чего возникает характерная для данного типа Б. так называемая вторичная структура. Теоретически полипептидные цепи в пространстве могут образовывать бесконечное число структур, однако в нормальных условиях каждый белок, как правило, принимает единственную, специфическую для этого белка конформацию, определяемую и поддерживаемую боковыми группами атомов, а также жесткостью и трансконфигурацией пептидных связей. Основными устойчивыми и упорядоченными конформациями полипептидных цепей являются правая a-спираль и b-структура. В a-спирали полипептидный остов формирует плотные витки с шагом длиной в 3,6 аминокислотных остатка (около 0,54 нм) вокруг длинной оси молекулы, а боковые группы атомов аминокислот выступают наружу. Витки этой спирали стабилизируются водородными связями, образуемыми атомами водорода у пептидного азота и противостоящими электроотрицательными атомами кислорода карбонильных (СО—) групп. a-Спираль — простейшая форма организации полипептидной цепи, образуется всегда, когда тому нет препятствий. Препятствуют формированию a-спирали участки полипептидной цепи, содержащие большое количество близко расположенных друг к другу остатков глутаминовой кислоты лизина или аргинина, имеющих заряженные боковые группы атомов, склонные к взаимному отталкиванию. Мешают a-спирализации также соседствующие аминокислоты с громоздкими боковыми группировками (аспарагин, греонин, лейцин), а также пролин, в молекуле которого атом азота входит в состав гетероциклической группировки и не связан с водородом. Молекула тропоколлагена (субъединицы коллагена) состоит из трех сплетенных полипептидных цепей. Тройная спираль тропоколлагена стабилизируется поперечными водородными и ковалентными связями, образуемыми остатками лизина соседних полипептидных цепей. Расположенные рядом тройные спирали соединены между собой поперечными связями. Коллагеновая спираль уникальна и не встречается ни в каких других белках. Особого типа спираль обнаружена также в молекуле белка тропоэластина.

Эта спираль обладает удивительным свойством растягиваться при натяжении и возвращаться к исходной длине при снятии нагрузки.

    В случае b-конформации остов полипептидной цепи имеет не спиральную, а плоскую зигзагообразную структуру, внутри которой водородные связи отсутствуют. Такие b-структуры образуются только тогда, когда в составе полипептидной цепи оказываются аминокислоты с небольшими боковыми группировками (глицин, аланин), расположенные в определенной последовательности. b-Конформация характерна для молекул b-кератина, фиброина шелка и др. Белки, у которых вторичная структура представляет собой конечную ступень организации молекулы (так называемые фибриллярные белки), имеют нитевидную форму и нерастворимы в воде. Помимо фибриллярных существует большая группа глобулярных Б., у которых полипептидные цепи свернуты в плотную компактную сферу, или глобулу, определяющую третичную структуру Б. Гидрофобные группировки глобулярных Б., как правило, оказываются внутри глобулы, что обеспечивает растворимость таких Б в воде. Свертывание полипептидных цепей и образование петель происходит из-за наличия в цепях деспирализованных участков, состоящих из аминокислот, не допускающих образования a-спиралей. т.е. этот процесс также предопределен первичной структурой белка. Третичная структура белковой молекулы в отличие от вторичной стабилизируется химическими связями, например дисульфидными (S—S-связями), возникающими между дальними участками полипептидной цепи. Часто эта стабилизация осуществляется благодаря взаимодействию боковых группировок соседних петель. При искусственном разрушении третичной структуры (денатурации) белок, как правило, утрачивает свою биологическую активность, однако некоторые глобулярные Б. способны претерпевать обратимые изменения своей конформации в процессе выполнения специфических функций (например, гемоглобин, ферментные Б.).

    Наивысшим по сложности структурным образованием Б. является их четвертичная структура, возникающая при группировании в пределах одной молекулы нескольких полипептидных цепей (субъединиц). Б., состоящие из двух и более субъединиц, называют олигомерными. Так, например, функционально активные молекулы фермента гексокиназы состоят из 2 или 4 субъединиц, гемоглобина — из 4 субъединиц, аспартат-карбамоилтрансферазы — из 12 субъединиц.

    В соответствии с биологическими функциями различают Б. структурные, сократительные и двигательные, защитные, транспортные, регуляторные, ферментные, пищевые и запасные. Структурные Б. образуют волокна, навитые друг на друга либо уложенные плоским слоем. Они выполняют опорную или защитную функцию, скрепляя биологические структуры и придавая им прочность. Наиболее важными в этой группе Б. являются фибриллярные белки коллагены, составляющие основу хрящей, сухожилий и кожи. Волосы и ногти состоят, в основном, из нерастворимого фибриллярного белка кератина, связки содержат фибриллярный белок эластин, способный растягиваться в двух направлениях. Сократительные Б. придают клеткам и организмам способность сокращаться, изменять форму и передвигаться. Так, актин и миозин составляют основу скелетных мышц, тубулин обеспечивает подвижность ресничек и жгутиков, при помощи которых передвигаются отдельные клетки. Защитные Б. — антитела — распознают проникшие в организм чужеродные белки, вирусы, микроорганизмы и, образуя с ними комплекс антиген — антитело, нейтрализуют их. Фибриноген и тромбин — Б. свертывающей системы крови защищают организм от потери крови при повреждении сосудов. Транспортные Б. плазмы крови образуют комплексы с отдельными молекулами или ионами и разносят их по организму: гемоглобин — кислород, липопротеины — липиды, альбумины — микроэлементы. витамины, гормоны. В клеточных мембранах имеются специфические белки-переносчики, транспортирующие в клетку и обратно глюкозу и разнообразные биологически активные соединения. Регуляторные Б. участвуют в регуляции клеточной или физиологической активности. Белково-пептидные гормоны, например, регулируют обмен глюкозы (инсулин), рост (соматотропный гормон, или гормон роста), транспорт ионов Са2+ и фосфатов (паратгормон) и др.

Самый многообразный и специализированный класс Б. составляют ферменты,катализирующие практически все химические реакции, протекающие в организме. К пищевым Б. относят Б., содержащие в своем составе богатый набор разнообразных аминокислот, в т.ч. незаменимых. Некоторые Б., например казеины молока и их гидролизаты, используют для парентерального питания больных.

    Классифицировать Б. можно по множеству признаков, в связи с чем одни и те же белки зачастую попадают в разные классы. Как правило, Б. группируют по их физико-химическим свойствам, а также по локализации. Так, по электрофоретической подвижности, растворимости в воде и в растворах сульфата аммония (NH4)2SOв сыворотке крови и других биологических жидкостях различают альбумины и глобулины, в клейковине семян злаков — глютелины и проламины (глиадин, зеин, гордеин). В отдельную группу выделяют протамины, низкомолекулярные белки, обнаруживаемые в сперме животных и некоторых рыб, более чем наполовину состоящие из диаминомонокарбоновых аминокислот, а также похожие на протамины белки гистоны, находящиеся в ядрах клеток в комплексе с ДНК, Структурные фибриллярные белки коллаген, фиброин, эластин, кератин относят к классу склеропротеинов; гликопротеины, содержащие в своем составе кислые гликозаминогликаны, иногда называют мукопротеинами (муцины и мукоиды синовиальной жидкости и слизей).

    Биосинтез Б. происходит на специальных органеллах клеток — рибосомах и протекает в четыре основных этапа. Предварительно каждая из необходимых для синтеза полипептидной цепи белка аминокислота активируется в цитоплазме с помощью специфической аминоацил-тРНК — синтетазы (аминокислота-транспортная РНК — синтетазы), использующей для этого энергию АТФ (см. Макроэргические соединения). Вначале происходит инициация полипептидной цепи. При этом матричная, или информационная, РНК (мРНК), содержащая информацию о синтезируемом полипептиде, связывается с малой субчастицей рибосомы (см. Клетка), а затем с тРНК, несущей так называемую инициирующую аминокислоту, которая взаимодействует с особым кодоном (триплетом) мРНК, сигнализирующем о начале полипептидной цепи (см. Нуклеиновые кислоты). Инициирующей аминокислотой у всех эукариот (высших организмов) является метионин. В процессе инициации полипептидной цепи принимают участие гуанозинтрифосфат и три специфических белка, называемых факторами инициации (IF-1, IF-2, IF-3). На втором этапе синтеза белка — элонгации (удлинении цепи) рибосома перемещается вдоль мРНК с одного кодона на другой и полипептидная цепь удлиняется, начиная с N-конца, за счет последовательного присоединения аминокислот, доставляемых тРНК. «Рост» полипептида осуществляется при помощи находящихся в цитозоле белковых факторов элонгации — Tu, Ts, и G. После завершения синтеза полипептида, о чем сигнализирует терминирующий кодон мРНК (УАА, УАГ или УГА), происходит высвобождение полипептидной цепи из рибосомы (третий этап) при участии особых факторов — факторов терминации — R1, R2, S. На четвертом этапе биосинтеза белок претерпевает так называемую посттрансляционную модификацию, или процессинг, заключающуюся в удалении инициирующей аминокислоты, отщеплении лишних аминокислотных остатков, введении простетических и других группировок, фосфорилировании, метилировании и т.п. На этом же этапе происходит самопроизвольная структурная перестройка, в ходе которой белок принимает свою пространственную конформацию. Многие Б. содержат на N-конце полипептидной цепи сигнальную последовательность аминокислот, с помощью которой вновь синтезированный белок доходит до места своего назначения, например в цистерны эндоплазматического ретикулума, где сигнальная последовательность аминокислот отщепляется с помощью специфических пептидаз.

    По своим электрохимическим свойствам Б., как и аминокислоты, являются амфолитами. Они содержат кислотные, а также основные группировки и меняют суммарный заряд в зависимости от величины рН среды. При величине рН, равной изоэлектрической точке белка, заряд белка становится равным 0,

и белок теряет способность растворяться в воде. Растворимость Б. снижается или полностью утрачивается также при разрушении гидратных оболочек вокруг белковых молекул. Дегидратацию белков вызывают высокие концентрации солей одновалентных катионов, например (NH4)2SO4, и органические растворители, смешивающиеся с водой. Осаждение Б. высаливанием не приводит к их денатурации и часто используется для очистки или выделения Б. в кристаллическом виде. Нагревание растворов Б. до высокой температуры (выше 60°), а также осаждение солями тяжелых металлов и органическими кислотами — сульфосалициловой, хлорной, трихлоруксусной — вызывают коагуляцию Б. и выпадение их в виде нерастворимого осадка. Подобную обработку растворов Б., особенно их осаждение 5—10% трихлоруксусной кислотой, применяют для удаления белков из растворов и биологических жидкостей, в т.ч. с целью последующего анализа безбелковых фильтратов.

    Наиболее специфичным методом анализа Б. является реакция на пептидные связи, так называемая биуретовая реакция, заключающаяся в образовании фиолетового окрашивания при инкубации пептидов или биурета (H2N—СО—NH—СО—NH2) с ионами меди в щелочной среде. Эта реакция в сочетании с реакцией Фолина на тирозин лежит в основе наиболее распространенного метода количественного определения Б., предложенного в 1951 г. Лаури (О.Н. Lowry) с соавторами. Во многих автоматических анализаторах, используемых в медицине и пищевой промышленности, содержание Б. оценивается по количеству элементарного азота, образующегося после сжигания белковых осадков (метод Кьельдаля). Для определения Б. используются также ксантопротеиновая проба — развитие желтого окрашивания при воздействии концентрированной азотной кислоты, реакция Миллона — развитие ярко-красного окрашивания при взаимодействии солей ртути и азотистой кислоты с ОН-группой тирозина белка, специфическая реакция Адамкевича на триптофан и др. В клинико-диагностических лабораториях иногда применяют качественные пробы на белок, например пробу Ривальты, заключающуюся в образовании мутного белкового осадка в растворе уксусной кислоты при величине рН ниже изоэлектрической точки белка. Проба Ривальты позволяет отличать экссудат, содержащий более 3% белка, от транссудата, а также диагностировать появление Б. в цереброспинальной жидкости. Относительное содержание альбуминов и глобулинов в сыворотке крови можно оценивать нефелометрическим методом Русняка. Метод основан на различной растворимости этих белков в 50% растворе сульфата аммония (NH4)2SO4 — глобулины в таком растворе теряют растворимость и вызывают помутнение раствора в нейтральной среде, а альбумины (вместе с глобулинами) — только в кислой. Для гистохимического анализа Б. используют реакции, в результате которых образуются нерастворимые окрашенные осадки (метод Маллори, орсеин-пикрофуксиновый метод), а также иммунологические методы с мечеными антителами.

    В норме в сыворотке крови концентрация белка, определенная унифицированным в СССР биуретовым методом, составляет 65—85 г/л (6,5—8,5 г/100 мл); концентрация альбуминов в сыворотке крови (по унифицированному в СССР определению с бромкрезоловым зеленым) составляет 35—50 г/л (3,5—5,0 г/100 мл). Относительное содержание белковых фракций в сыворотке крови (при окраске бумажных электрофореграмм бромфеноловым синим, амидочерным, азокармином Б и др.) равно: альбуминов — 50—70%, a1-глобулинов — 3—6%, a2-глобулинов — 9—15%, b-глобулинов — 8—18%, g-глобулинов — 15—25%.

    В цереброспинальной жидкости (ликворе) содержание белка, определенное унифицированным методом с сульфосалициловой кислотой и сульфатом натрия, составляет: в ликворе из желудочков мозга — 0,12—0,2 г/л, из большой цистерны — от 0,1 до 0,22 г/л, при люмбальной пункции — от 0,22 до 0,33 г/л. Величина альбумин-глобулинового коэффициента в ликворе колеблется в пределах 0,2—0,3.

Как формируется молекула белка? Белок – это последовательность

Как формируется молекула белка?

Белок – это последовательность аминокислот, связанных друг с другом пептидными связями.

Легко представить, что количество аминокислот может быть различно: от минимум двух до любых разумных величин. Биохимики условились считать, что если количество аминокислот не превышает 10, то такое соединение называется пептид; если от 10 до 40 аминокислот – полипептид, если более 40 аминокислот – белок.

Линейная молекула белка, образующаяся при соединении аминокислот в цепь, является первичной структурой. Образно ее можно сравнить с обычной нитью на которую навешено до нескольких сотен бусинок двадцати различных цветов (по числу аминокислот).

Последовательность и соотношение аминокислот в первичной структуре определяет дальнейшее поведение молекулы: ее способность изгибаться, сворачиваться, формировать те или иные связи внутри себя. Формы молекулы, создаваемые при свертывании, последовательно могут принимать вторичный, третичный и четвертичный уровень организации.

На уровне вторичной структуры белковые "бусы" способны укладываться в виде спирали (подобно дверной пружине) и в виде складчатого слоя, когда "бусы" уложены змейкой и удаленные части бус оказываются рядом.

Укладка белка во вторичную структуру плавно переходит к формированию третичной структуры. Это отдельные глобулы, в которых белок уложен компактно, в виде трехмерного клубка.

Некоторые белковые глобулы существуют и выполняют свою функцию не поодиночке,  а группами по  две, три и более штук. Такие группы образуют четвертичную структуру белка.

Главное в белке - последовательность аминокислот

Главное в белке - последовательность аминокислот

Объединение аминокислот через пептидные связи создает линейную полипептидную цепь, которая называется первичной структурой белка.

Первичная структура белков, т.е. последовательность аминокислот в нем, программируется последовательностью нуклеотидов в ДНК. Выпадение, вставка, замена нуклеотида в ДНК приводит к изменению аминокислотного состава и, следовательно, структуры синтезируемого белка.

Если изменение последовательности аминокислот носит не летальный характер, а приспособительный или хотя бы нейтральный, то новый белок может передаться по наследству и остаться в популяции. В результате возникают новые белки с похожими функциями. Такое явление называется полиморфизм белков.

Например, при серповидноклеточной анемии в шестом положении β-цепи гемоглобина происходит замена глутаминовой кислоты на валин. Это приводит к синтезу гемоглобина S (HbS) – такого гемоглобина, который в дезоксиформе полимеризуется и образует кристаллы. В результате эритроциты деформируются, приобретают форму серпа (банана), теряют эластичность и при прохождении через капилляры разрушаются. Это в итоге приводит к снижению оксигенации тканей и их некрозу.

Последовательность и соотношение аминокислот в первичной структуре определяет формирование вторичной, третичной и четвертичной структур.


СОДЕРЖАНИЕ БЕЛКА, КАЛИЯ, КАЛЬЦИЯ И ФОСФОРА В РАЗЛИЧНЫХ ПРОДУКТАХ Белки – основа жизни Как и почему белок помогает похудеть Миф о белковой недостаточности у вегетарианцев и незаменимых аминокислотах